Zmiany w aktywności kinazy kreatynowej i jej izoenzymów w surowicy stwierdza się zarówno u osób zdrowych, jak i u sportowców po intensywnym wysiłku fizycznym. Poziom kinazy kreatynowej w surowicy zmienia się w zależności od intensywności i poziomu treningu. Sprawdź, co oznacza stężenie kinazy kreatynowej i dlaczego należy oznaczać jej aktywność w surowicy. 

Spis treści:

1. Co to jest kinaza kreatynowa?
2. Jaką rolę pełni kinaza kreatynowa w organizmie?
3. Kiedy należy wykonać badanie kinazy kreatynowej?
4. Od czego zależy poziom CK w surowicy?
5. Dlaczego należy badać stężenie kinazy kreatynowej?
6. Zmiana aktywności kinazy kreatynowej w czasie treningu
7. Jak obniżyć poziom kinazy kreatynowej?
8. Monitorowanie kinazy kreatynowej u sportowców
9. Kinaza kreatynowa – podsumowanie

Co to jest kinaza kreatynowa?

Kinaza kreatynowa (CK) to enzym, który występuje między innymi w mięśniach, i służy do wykrywania ich ostrych i przewlekłych schorzeń.  

Kinaza kreatynowa występuje głównie w cytoplazmie komórek mięśni szkieletowych, mięśnia sercowego i mózgu. Niewielką aktywność tego enzymu obserwuje się również komórkach żołądka, macicy i nerki. 

W zależności od rodzaju wiązanych podjednostek enzym ten występuje jako dimer w trzech wersjach: 

• CK-MM izoenzym – jest dominujący w mięśniach szkieletowych i stanowi ok.90% całkowitej aktywności enzymu, występuje również w mięśniu sercowym;  
• CK-MB izoenzym dominujący w mięśniu sercowym (18-31% całkowitej aktywności enzymu); 
• CK-BB izoenzym dominujący w mózgu jest jedyną formą enzymu w mózgu (100% całkowitej aktywności enzymu), występujący też między innymi w mięśniach gładkich jelit, siatkówce oka, jądrach, tkance kostnej. 

Jaką rolę pełni kinaza kreatynowa w organizmie? 

W rzeczywistości CK-MM występuje w kilku domenach włókna mięśniowego. Znajduje się tam, gdzie zużycie ATP (uniwersalnego nośnika energii) jest wysokie i jest markerem uszkodzenia lub choroby mięśni. Wzrost CK-MB występuje w przypadku zawału mięśnia sercowego, a wzrost CK-BB w przypadku uszkodzenia mózgu.  

Kinaza keratynowa występuje również jako forma mitochondrialna w mięśniach szkieletowych, mózgu i tkance tłuszczowej brunatnej.  

W takiej postaci jest kluczowa dla homeostazy ATP, ponieważ: 

• uczestniczy w produkcji i zaopatrzenia w energię, 
• bierze udział w metabolicznej regulacji oddychania wewnątrzkomórkowego, 
• reguluje utrzymanie homeostazy fosfokratyna/kreatyna i ATP/ADP.   

Kiedy należy wykonać badanie kinazy kreatynowej?

Badanie kinazy kreatynowej należy wykonać w diagnostyce: 

• miopatii, 
• kardiomopatii, 
• encefalopatii, 
• martwicy mięśnia sercowego (np. po przebytym zawale), 
• schorzeń neurologicznych (np. udarów naczyniowo-mózgowych, zaniku mięśni rdzenia kręgowego, stwardnienia zanikowego bocznego), 
• uszkodzeń i martwicy mięśni, 
• dystrofii mięśniowych (twarzowo-łopatkowo-ramienej, miotonicznej i innych), 
• niedoczynności tarczycy, 
• rabdomiolizy, 
• rotawirusowego zapalenia żołądka i jelit. 

Wartości CK zwykle stwierdzane w niektórych patologiach mięśni
Choroba mięśni	Wzrost wartości CK
Dystrofie Duchenne’a i Beckera	25–200-krotnie
Dystrofia mięśni obręczowo-kończynowych	10–100-krotnie
FSHD	2–7-krotnie
Miopatia dystalna	3-krotny
Miopatia endokrynologiczna	Aż 10-krotnie
Wrodzone miopatie	Niewielki wzrost
Miopatia metaboliczna	Niewielki wzrost
Miopatia mitochondrialna	Niewielki wzrost
Miopatie polekowe	Niewielki wzrost lub brak wzrostu

Badanie stężenia kinazy kreatynowej jest też potrzebne sportowcom. Intensywny wysiłek fizyczny, który uszkadza strukturę komórek mięśni szkieletowych na poziomie sarkolemy i krążków Z, powoduje wzrost całkowitej CK. Łagodna do umiarkowanej intensywność wysiłku nie powoduje wyraźnych zmian w przepuszczalności błon tkanki mięśniowej. Ale gdy intensywność przekracza ten zakres, zmienia się przepuszczalność błon i uwalniane są enzymy.  

Granicą zakresu intensywności wysiłku, jaką może wytrzymać tkanka mięśniowa, jest jej punkt przerwania. Przy obciążeniu przekraczającym pewną granicę wydolności mięśni, CK przedostaje się do płynu śródmiąższowego, jest wychwytywana przez układ limfatyczny i zawracana do krążenia. 

Od czego zależy poziom CK w surowicy? 

CK w surowicy jest podwyższona wtedy, kiedy dochodzi do uszkodzenia mięśni lub komórek nerwowych. Aktywność CK wzrasta w ciągu 6 godzin od uszkodzenia. Jeśli uszkodzenie jest trwałe, szczyt osiąga w 18 godzinie i wraca do wartości prawidłowych po 2- 3 dniach.  

W prawidłowej surowicy całkowita CK jest wytwarzana głównie przez mięśnie szkieletowe i występuje prawie wyłącznie we frakcji MM. Całkowity poziom CK zależy od: wieku, płci, rasy, masy mięśniowej, aktywności fizycznej i warunków klimatycznych. Warto wiedzieć, że „zimna” pogoda powoduje większy wzrost aktywności CK w surowicy po standardowym treningu w porównaniu z tym samym treningiem w cieplejszych temperaturach.  

Ponieważ CK syntetyzowana jest głównie w mięśniach szkieletowych, jej prawidłowa aktywność zależy od masy mięśniowej osoby badanej. Osoby z dużą masą mięśniową mogą mieć wartości CK w górnych granicach wartości referencyjnych. Natomiast u osób z niewielką masą mięśniową i niskim wzroście można się spodziewać obniżonych wartości CK. To istotne, ponieważ stężenia CK w górnych granicach wartości referencyjnych mogą u tych osób już wskazywać na uszkodzenia mięśni.  

Istnieją wyraźne różnice w stężeniu CK w surowicy (w spoczynku) ze względu na płeć, przy czym wartości te są niższe u kobiet niż u mężczyzn. Po wysiłku nadal występują różnice związane z płcią. Podejrzewa się, że estrogeny mogą być ważnym czynnikiem w utrzymaniu stabilności błon. Ograniczają w ten sposób przedostanie się CK z uszkodzonego mięśnia.  

Dlaczego należy badać stężenie kinazy kreatynowej? 

Norma kinazy kreatynowej w medycynie sportowej pozwala uzyskać informację o stanie mięśnia. Poziom stężenia CK w surowicy może wzrosnąć wskutek uszkodzenia tkanki mięśniowej w wyniku intensywnego, długotrwałego treningu. Może być konsekwencją zarówno przyczyn metabolicznych, jak i mechanicznych.  

CK jest też wskaźnikiem martwicy mięśni, wzrastającym wraz z jej zasięgiem. Podwyższona kinaza kreatynowa w surowicy u pozornie zdrowych osób może być skorelowany ze stanem wytrenowania fizycznego. Jeśli jednak te poziomy utrzymują się w spoczynku, może to być oznaką subklinicznej choroby mięśni, której obciążenie treningowe może objawiać się wystąpieniem objawów, takich jak np. głębokie zmęczenie.  

Najwyższe stężenie kinazy kreatynowej w surowicy po wysiłku stwierdza się po długotrwałych ćwiczeniach takich jak: biegi maratońskie, ćwiczenia z obciążeniem i biegi zjazdowe, które obejmują ekscentryczne skurcze mięśni. U osób zdrowych sporadycznie obserwuje się zwiększone, utrzymujące się stężenie tego enzymu w surowicy. 

Zmiany aktywności kinazy kreatynowej w czasie treningu 

Czas uwalniania CK do osocza i jego usuwania z osocza zależy od poziomu treningu, jego rodzaju, intensywności i czasu trwania. Maksymalny poziom CK w surowicy występuje 8 godzin po treningu siłowym.  

Z kolei zwiększone stężenie CK po ćwiczeniach ekscentrycznych wiąże się z uszkodzeniem mięśni, przy czym wyraźny wzrost następuje między 2 a 7 dniem po wysiłku.  

Po długotrwałym wysiłku całkowita aktywność CK w surowicy jest znacząco podwyższona przez 24 godziny po wysiłku fizycznym (w czasie odpoczynku) i utrzymuje się przez 48 godzin podczas treningu w pierwszym tygodniu po wysiłku.  

Uwalnianie CK po ćwiczeniach ekscentrycznych osiągnęło szczyt 96 godzin po serii ćwiczeń, a dodatkowa sesja ćwiczeń powoduje jedynie niewielki wzrost, prawdopodobnie na skutek przyspieszonego klirensu enzymatycznego.  

Większa aktywność, np. trening piłki nożnej dwa razy dziennie, prowadzi do znacznego wzrostu CK już w czwartym dniu treningu. Poziom CK zmniejsza się pomiędzy 4. a 10. dniem, prawdopodobnie w wyniku przystosowania się do treningu. Seria ćwiczeń wykonana 48 godzin po pierwszej sesji nie zmienia przebiegu czasowego uwalniania CK.   

U zdrowych osób sporadycznie stwierdza się utrzymujące się podwyższone stężenie CK w surowicy, jednak u osób z wysokim poziomem CK w spoczynku po latach rozwinęło się osłabienie. U większości tych pacjentów wysokie poziomy CK prawdopodobnie nie oznaczają choroby, a u osób bez nieprawidłowości w obrębie mięśni szkieletowych w biopsji mięśni może występować idiopatyczna „hiperCKemia”. 

Należy jednak pamiętać, że nawet łagodna lub nawracająca „hiperCKemia” może wskazywać na chorobę metaboliczną. W wielu przypadkach rozpoznania nie stawia się na podstawie rutynowego badania pacjentów w spoczynku, ponieważ objawy ujawniają się dopiero po wysiłku fizycznym. 

Jak obniżyć poziom kinazy kreatynowej?

Manualny drenaż limfatyczny po wysiłku na bieżni wiąże się z szybszym spadkiem poziomu enzymów mięśniowych w surowicy. Innym czynnikiem, który może zmniejszyć uszkodzenie mięśni i stężenie CK w surowicy po długotrwałym wysiłku fizycznym, jest suplementacja aminokwasami rozgałęzionymi, często stosowanymi w sporcie.

Spadek poziomu enzymów w surowicy zależy od okresu odpoczynku po wysiłku, ponieważ krótkotrwały brak aktywności fizycznej może zmniejszyć zarówno transport limfatyczny CK, jak i uwalnianie enzymu z włókien mięśniowych.  

Monitorowanie kinazy kreatynowej u sportowców 

U sportowców badanie CK w spoczynku i po wysiłku może być ważnym narzędziem dla trenerów i klinicystów. Sportowcy mają wyższą CK w spoczynku w porównaniu z osobami nietrenującymi. Aktywność CK w surowicy po wysiłku zależy od poziomu wytrenowania i dostosowywania się organizmu do systematycznego obciążenia treningowego.  

Znaczne zwiększenie aktywności CK obserwuje się również w rabdomiolizie wysiłkowej po biegu maratońskim, szczególnie gdy zawody odbywają się w niskiej temperaturze powietrza. Ryzyko urazów mięśni szkieletowych wzrasta, w przypadku stosowania sterydów androgennych, a nawet suplementów kreatyny. Zwiększone stężenie CK w surowicy w połączeniu ze zmniejszoną tolerancją wysiłku może być oznaką przetrenowania. 

Należy pamiętać, że u sportowców bardzo dużym wzrostem aktywności CK w surowicy po wysiłku fizycznym może występować nierozpoznana subkliniczna miopatia.         

Kinaza kreatynowa – podsumowanie

Podsumowując, należy dokładnie zbadać utrzymujące się zwiększenie aktywności kinazy kreatynowej w surowicy w spoczynku i po wysiłku w celu wykrycia cichej (subklinicznej) miopatii. W rzeczywistości, jeśli występują genetyczne predyspozycje do rabdomiolizy wysiłkowej, miopatia może objawiać się dopiero po wysiłku fizycznym, np. we wczesnym stadium zespołu Beckera. Niewyjaśnione ograniczenie wydolności organizmu, w tym bóle mięśni, zmęczenie lub duszność, mogą być oznaką miopatii. 

Jakie są objawy podwyższonej kinazy kreatynowej? Sztywność, bolesność i ból mięśni to normalne cechy treningu fizycznego: często zarówno sportowcy, jak i trenerzy nie zwracają uwagi na te objawy. Jeśli jednak są oporne na odpoczynek i masaż lub nawracają zbyt często, powinny skłonić do przeprowadzenia diagnostyki. W takich przypadkach ocena CK w spoczynku i po wysiłku może być prostą i nieinwazyjną metodą postawienia diagnozy. 

Wzrost aktywności enzymu mogą powodować też iniekcje domięśniowe. Podobne efekty wywołują niektóre leki i używki: 

• alkohol,  
• ampicylina,  
• antykoagulanty,  
• deksametazon,  
• fibraty,  
• furosemid,  
• kaptopryl,  
• kolchicyna,  
• kwas acetylosalicylowy,  
• lidokaina,  
• morfina,  
• niektóre anestetyki,  
• propranolol,  
• statyny,  
• sukcynylocholina,  
• związki litu.  

Wysokie stężenie CK w surowicy u sportowców po całkowitym odpoczynku i bez innych czynników predysponujących powinno skłonić do przeprowadzenia pełnej diagnostyki. Szczególną uwagę należy zwrócić na oznaki osłabienia mięśni lub inne proste objawy, które nie zawsze są natychmiast widoczne zarówno u sportowców, jak i osób prowadzących siedzący tryb życia. 

Piśmiennictwo:

1. Brancaccio P., MaffulliN., LimongelliF.M.: Creatine kinase monitoring in sport medicine, Br. Med. Bull. , 2007; 81-82, 209-230. 

2. Helers GG. , Ball TE. , Liston L.: Creatine kinase levels are elevated during 2-A-day practices in collegiate football players , Athletic Training ,2002 ,37,(151-136). 

3. Daniels JM., van Westerloo DJ., de Hon OM., Frissen PH .:Rhabdomyolysis in a bodybuilder using steroids , Ned Tijdschr Geneeskd, 2006 ,150, (1077-1080) 

4. Pagana K., Pagana T., Redakcja: Pietruczuk M.: Testy laboratoryjne i badania diagnostyczne w medycynie, Mosbys, Elsevier Urban&Partner, Wrocław, 2013.